Aminoácidos são substâncias importantes à vida porque formam proteínas. Esse grupo de biomoléculas está presente em todos os seres vivos – a origem da palavra proteína vem do grego e significa “de importância essencial”.
Contemplando ainda o exemplo do organismo humano, sabe-se que nosso corpo é constituído por 68 % de água, 15 % de proteínas, 10 % de lipídios, 5 % de carboidratos e 2% de outras substâncias, ou seja, as proteínas consistem no grupo mais numeroso de biomoléculas presentes em nosso organismo. Olha só exemplos de partes nas quais elas estão presentes:
É interessante notar que, embora existam muitas proteínas diferentes na natureza – avalia-se que existem cerca de nove mil tipos distintos em uma célula humana, por exemplo -, elas são formadas pela combinação de em torno de 20 aminoácidos naturais. Saiba mais no próximo tópico!
Aminoácidos Presentes Em Proteínas
Aminoácidos são compostos que apresentam funções amina e ácido carboxílico. Nos aminoácidos indispensáveis à formação das proteínas, o grupo funcional amina se encontra no carbono ao lado da carboxila, que é então chamado de carbono α.
Dessa forma, os aminoácidos encontrados em proteínas são nomeados α-aminoácidos:
Assim, o que diferencia os α-aminoácidos são os radicais R ligados ao carbono α. Todos os organismo são capazes de sintetizá-los, ainda que certos animais – como os humanos – não sejam capazes de produzir todos os necessários ao nosso metabolismo.
Aqueles que precisamos e somos capazes de gerar são chamados α-aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis. Em contrapartida, aqueles α-aminoácidos que não conseguimos produzir e que devemos, portanto, adquirir através da ingestão de alimentos, são chamados essenciais ou indispensáveis.
Caráter Anfótero de Α-Aminoácidos
Quando estudamos química orgânica, aprendemos que ácidos carboxílicos possuem caráter ácido; já aminas apresentam caráter básico. Isso confere aos α-aminoácidos a característica anfótera – ou seja, podem se comportar como ácidos ou bases, dependendo do meio no qual se encontram:
Uma propriedade especial desses compostos é que eles podem reagir “com eles mesmos”, originando um sal interno, também nomeado íon dipolar ou zwitterion (note que nesta reação pode ser aplicado o conceito de ácidos e bases de Brönsted-Lowry*):
*A teoria de Brönsted-Lowry conceitua um ácido como um doador de prótons e uma base como um receptor de prótons. Na sessão PARA SABER MAIS!, você pode encontrar um site para entender melhor os seus princípios.
A Formação da Ligação Peptídica
A ligação peptídica é a que ocorre pela união de duas moléculas de aminoácidos, entre grupo ácido (—COOH) de uma molécula e o grupo básico (—NH2) de outra molécula. Ela acontece como consequência de uma reação de condensação (note que a reação inversa é a reação de hidrólise) na qual ocorre a formação de uma molécula de água e uma molécula com a função amida:
As moléculas formadas a partir da união de aminoácidos são de forma genérica chamadas de peptídeos. Dois aminoácidos formam um peptídeo; três geram um tripeptídeo; vários constituem um polipeptídio.
Agora, podemos entender no que consiste uma proteína, uma vez que:
Proteínas são macromoléculas de polipeptídeos encontradas na natureza. Ou seja, são resultado da condensação de moléculas de α-aminoácidos através de ligação peptídica.
Proteínas podem desempenhar diferentes funções no organismo. Alguns exemplos importantes são ilustrados abaixo.
► Colágeno: formam tendões, cartilagem e ossos;
► Queratina: formam cabelos e unhas;
► Hemoglobina: permite o transporte do oxigênio e do gás carbônico por nosso sistema circulatório;
► Insulina: controla e regula nosso organismo, atuando também na regulação da concentração de glicose em nosso sangue;
► Actina e miosina: controlam as contrações e movimentos dos músculos.
Estrutura das Proteínas
A função da proteína no organismo é diretamente ligada a sua estrutura tridimensional, formada por ligações intermoleculares em diferentes localidades da cadeia proteica. Nesse sentido, pode-se estudar tal estrutura dividindo-a em quatro partes, explicadas a seguir:
► Estrutura primária: Consiste na própria cadeia peptídica, estabelecida pela seqüência de aminoácidos iguais ou diferentes entre si.
► Estrutura secundária: Formada pelas pontes de hidrogênio existentes entre o grupo (—NH—) de um aminoácido e o grupo (—COO—) de outro. Ela pode assumir a forma espiral, helicoidal, em folhas, entre outros.
► Estrutura terciária: originada a partir da dobradura das estruturas primárias das proteínas sobre elas mesmas. A estrutura terciária é uma disposição espacial geralmente resultante das ligações de enxofre, conhecidas como pontes dissulfetos.
► Estrutura quaternária: assim como a estrutura terciária, é uma disposição espacial. Ela é originária da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem defi nidas.
Desnaturação de Proteínas
A desnaturação proteica é a alteração da forma tridimensional de uma proteína. A transformação pode comprometer a estrutura quaternária, terciária e até secundária, em alguns casos, mas não a primária. Ela pode ser causada por agentes químicos ou físicos (mudança no pH do meio e aquecimento, respectivamente, são exemplos). A consequência da desnaturação é a perda da atividade biológica da proteína.
Enzimas
Essas substâncias são, em sua grande maioria, proteínas complexas. Elas desempenham a função de catalisadoras2 de processos biológicos, tanto no meio intra quanto extracelular. Sua presença é indispensável ao nosso metabolismo – em nosso corpo, temos cerca de 3.000 enzimas diferentes. O nome de uma enzima é formado pelo por um prefixo, que pode ser determinado de acordo com uma das regras a seguir, seguido pelo sufixo “ase”:
2 Catalisadores são substâncias que formam com o reagente um novo intermediário de reação que exige menor energia de ativação, fazendo com que a reação se processe de maneira mais rápida. No final do processo, o catalisador é regenerado sem sofrer alteração permanente, ou seja, ele não é consumido. Para saber mais sobre o mecanismo de ação de catalisadores, confere a apostila Equilíbrio Químico!;)
► o composto (chamado de substrato) com o qual a enzima age: a enzima lactase, por exemplo, interage com a lactose. Já a amilase, com o amido;
► o tipo de reação que a enzima catalisa: a enzima hidrolase, por exemplo, provoca uma reação de hidrólise. Por sua vez, a descarboxilase, desencadeia uma reação de descarboxilação.
Enzimas têm atuação específica sobre o substrato que atuam. Pode-se explicar essa seletividade através de sua estrutura tridimensional:
Por isso, é dito que o complexo formado entre o substrato e a enzima é um encaixe “chave e fechadura”.